Aminosyrene er bundet sammen med peptidbindinger, $\text{–}\mathrm{C}\mathrm{O}\text{–}\mathrm{N}\mathrm{H}\text{–}$. Vi deler peptidet ved C–N-bindingen i hver peptidbinding. Da får hver aminosyre tilbake en aminogruppe og en karboksylgruppe, slik det skjer ved hydrolyse. Peptidet har tre peptidbindinger og består derfor av fire aminosyrer.

Vi starter fra den frie aminogruppen (${\mathrm{H}}_2\mathrm{N}\text{–}$) til venstre og sammenligner sidekjeden på hvert α-karbonatom med aminosyretabellen i vedlegget:

Hydrolyse av peptidet:

Peptidet består altså av aminosyrene glysin, alanin og serin. Glysin forekommer to ganger, så sekvensen er $\underline{\underline{\text{Gly-Gly-Ala-Ser}}}$.

Strukturformelen kan bare leses på én måte: det er fire aminosyrerester. Svarer man «Gly-Ala-Ser», har man bare listet hvilke typer aminosyrer peptidet inneholder og ikke fått med at glysin forekommer to ganger.

Primærstrukturen er rekkefølgen av aminosyrer i kjeden. Sekundærstrukturen er den lokale foldingen av selve ryggraden i polypeptidkjeden, altså gjentakelsen $\text{–}\mathrm{N}\text{–}{\mathrm{C}}_{\mathrm{\alpha }}\text{–}\mathrm{C}(\text{＝}\mathrm{O})\text{–}$.

Hver peptidbinding har en $\mathrm{C}\text{＝}\mathrm{O}$-gruppe og en $\mathrm{N}\text{–}\mathrm{H}$-gruppe. Oksygen er svært elektronegativt og får en delvis negativ ladning. H-atomet som er bundet til det elektronegative N-atomet, får en delvis positiv ladning. Når kjeden folder seg slik at en $\mathrm{C}\text{＝}\mathrm{O}$-gruppe kommer nær en $\mathrm{N}\text{–}\mathrm{H}$-gruppe i en annen peptidbinding, dannes det en hydrogenbinding:

Én hydrogenbinding er svak. Men mange av dem, gjentatt regelmessig langs kjeden, holder en stabil, regelmessig struktur på plass. De to vanligste sekundærstrukturene er:

• Alfaheliks: Kjeden snor seg som en høyrevridd skrue. $\mathrm{C}\text{＝}\mathrm{O}$-gruppen i én aminosyre danner hydrogenbinding med $\mathrm{N}\text{–}\mathrm{H}$-gruppen i aminosyren fire plasser lenger fram i samme kjedesegment. Hydrogenbindingene går omtrent parallelt med skrueaksen, og sidekjedene peker utover.
• Betaflak: Utstrakte kjedesegmenter ligger side ved side, enten parallelt eller antiparallelt. Hydrogenbindingene går mellom $\mathrm{C}\text{＝}\mathrm{O}$ i ett segment og $\mathrm{N}\text{–}\mathrm{H}$ i nabosegmentet. Resultatet er en foldet flate der sidekjedene peker vekselvis opp og ned.

Det er bare atomene i ryggraden som deltar i hydrogenbindingene i sekundærstrukturen, ikke sidekjedene. Det skiller sekundærstrukturen fra tertiærstrukturen, der vekselvirkninger mellom sidekjedene bestemmer den tredimensjonale formen. Hvilken sekundærstruktur et område får, avhenger av aminosyrerekkefølgen (primærstrukturen).