To typer hemmere og enzymaktivitet
Lov på eksamen
- Skrivesaker og linjal
- Tabeller og vedlegg i oppgavesettet
Ingen kalkulator eller digitale verktøy. Tabeller og vedlegg i oppgavesettet kan brukes på begge deler.
Lest inn av KI og ikke kontrollert manuelt enda — kan inneholde feil.
Forklar hvordan to forskjellige typer hemmere (inhibitorer) kan påvirke enzymaktiviteten.
Fasit
En kompetitiv (konkurrerende) hemmer ligner substratet og binder seg i det aktive setet, slik at substratet ikke slipper til. Hemmingen kan oppheves med mer substrat. En ikke-kompetitiv (allosterisk) hemmer binder seg et annet sted på enzymet og endrer formen på det aktive setet, og da hjelper det ikke å øke substratmengden.
LøsningsforslagKI-generert
Et enzym virker ved at substratet passer inn i det aktive setet. En hemmer (inhibitor) er et stoff som gjør at enzymet arbeider saktere eller stopper helt.
Kompetitiv (konkurrerende) hemmer. Denne hemmeren ligner substratet i form og binder seg i det aktive setet. Hemmeren og substratet konkurrerer da om de samme aktive setene, og færre aktive seter er ledige for substratet. Enzymaktiviteten går ned. Hemmingen kan oppheves ved å øke substratkonsentrasjonen, for da vinner substratet konkurransen oftere. Sulfapreparater virker slik: de ligner stoffet bakterien trenger for å lage folsyre, og blokkerer enzymet i bakterien.
Ikke-kompetitiv (allosterisk) hemmer. Denne hemmeren binder seg et annet sted på enzymet enn det aktive setet, i et allosterisk sete. Bindingen forandrer formen på enzymet, slik at substratet ikke lenger passer i det aktive setet. Enzymaktiviteten går ned uansett hvor mye substrat det er, og mer substrat opphever ikke hemmingen. Mange enzymer blir regulert på denne måten: sluttproduktet i en reaksjonskjede binder seg allosterisk til det første enzymet i kjeden og bremser sin egen produksjon (endeprodukthemming). Tungmetaller som bly og kvikksølv hemmer også ikke-kompetitivt, og virkningen er ofte varig.